PREGUNTAS PROTEÍNAS PAU

 

 

1. En la siguiente reacción dos monómeros reaccionanpara formar un dímero: 

• ¿Qué moléculas son estos monómeros? ¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?

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Las moléculas de la imagen son aminoácidos.

Los aminoácidos se encuentran el péptidos

y/o proteínas (polipéptidos).

 

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• ¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros? ¿Cuáles son las características de este enlace?

 

El enlace se denomina enlace peptídico. Este enlace puede tener cierto carácter de doble enlace, que hace que no pueda girar libremente haciendo que los cuatro átomos que forman parte del enlace peptídico y los átomos de C a los que se unen, se encuentren en el mismo plano.

 

• Cita dos ejemplos de esta macromolécula e indica su función.

 

Un ejemplo es la hemoglobina, que se encarga del transporte del oxígeno en la sangre. Otro ejemplo puede ser la miosina, que se encarga junto con la activa de la contracción muscular.

 

 

 

2. Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en proteínas.

 

En la estructura secundaria, existe interacción entre los aminoácidos que forman la secuencia lineal de la estructura primaria. El enlace se forma por puentes de hidrógeno entre estos aminoácidos. En la alfa-hélice son enlaces intracatenarios y en la lámina plegada son enlaces intercatenarios.

En la estructura terciaria, existen varios tipos de uniones: enlaces de Hidrógeno entre grupos peptídicos, atracciones electrostáticas, atracciones hidrófobas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro entre grupos tiol.

 

 

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3. ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros? ¿A qué se debe esta característica? 

 

El carácter anfótero de un aminoácido le hace poder comportarse como ácido o base, dependiendo del Ph del medio en el que se encuentre. Por ejemplo, si se encuentra en un medio básico se comportara como ácido. Cuando se encuentra en equilibrio se denomina punto isoeléctrico. Esta característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino.

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4. En relación a la estructura de proteínas:

 

• Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria. ¿Existe un nivel superior a la estructura terciaria?. En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.

 

Cuando la estructura secundaria de las proteínas (interacción entre los aminoácidos de la secuencia lineal, uniéndose por puentes de hidrógeno), se pliega sobre sí misma y se forma una conformación globular, se habla de estructura terciaria. Los radicales apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Existen dos tipos: las proteínas globulares (se enrollan sobre sí mismas de manera compacta) y las fibrosas o filamentosas (más alargadas).

Los tipos de uniones/enlaces que existen son: enlaces de Hidrógeno entre grupos peptídicos, atracciones electrostáticas, atracciones hidrófobas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro entre grupos tiol.

El nivel superior a la estructura terciaria es la cuaternaria. Esta estructura presenta proteínas constituidas por dos o mas cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo disulfuro.

 

 

 

• Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80ºC. En esas condiciones no se detectó actividad de la enzima. Explica qué proceso justifica esta observación.

 

El aumento de la temperatura produce la desnaturalización de la proteína. La desnaturalización es la rotura de los enlaces que forman la estructura compleja de la proteína, es decir, la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. Esta rotura puede producir que la proteína deje de realizar su funcion.

 

 

 

 

 

 

 

ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS

 

Con respecto a las proteínas:

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1. Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas. 

 

• Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos que componen una proteína. Se caracteriza por su disposición en zigzag.

• Estructura secundaria: tensión e interacción entre los aminoácidos de la secuencia lineal mediante puentes de hidrógeno. Se pueden formar tres tipos: alfa-hélice, lámina plegada y hélice de colágeno.

• Estructura terciaria: es la estructura secundaria plegada sobre sí misma y muy compacta, originando una conformación globular.

• Estructura cuaternaria: unión de dos o más cadenas polipeptídicas, con estructura terciaria, idénticas o no, unidas entre sí por enlaces débiles y en ocasiones, por enlaces tipo disulfuro.

 

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2. Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales. 

 

En la estructura primaria intervienen enlaces peptídicos. En la secundaria, intervienen enlaces puentes de hidrógeno. (Cabe destacar que en el tipo alfa-hélice son enlaces intracatenarios y en la lámina plegada son intercatenarios). En la estructura terciaria aparecen distintos tipos de uniones/enlaces: enlaces de Hidrógeno entre grupos peptídicos, atracciones electrostáticas, atracciones hidrófobas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro entre grupos tiol. Por último, en la estructura cuaternaria encontramos enlaces débiles (no covalentes) y enlaces del tipo disulfuro.

 

 

 

3. Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas. 

 

Estructuralmente es una proteína fibrosa, esto es, que sus aminoácidos forman una estructura secundaria repetida. La estructura secundaria de la α-queratina es muy parecida a la de las típicas proteínas en hélice alfa y forma una hélice superenrollada, (giro dextrógiro). Su función principal es la esquelética.

 

 

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4. Describir dos propiedades generales de las proteínas. 

 

• Especificidad de las proteínas.

 

Especificidad de función: depende de la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria, responsable de la función específica de las proteínas. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede suponer la pérdida de la función.

 

Especificidad de especie: existen proteínas exclusivas de cada especie. Las proteínas que desempeñan la misma función en distintas especies suelen tener una composición y estructura similares y se denominan proteínas homólogas.

 

 

• Capacidad amortiguadora.

 

Debido al comportamiento anfótero pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando o retirando H+ del medio. Así amortiguan ñas variaciones del pH del medio en el que se encuentran.

 

 

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5. Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

 

• Transducción de señales: proceso, mediado por proteínas, por el que una célula produce una respuesta ante una señal extracelular. Ejemplo: rodopsina. Se localiza en el ojo, en la retina, y convierte una señal luminosa en un impulso nervioso.

• Función de reserva: almacenan aminoácidos para utilizarlos como nutrientes o colaborar en la formación del embrión. Ejemplos: ovoalbúmina (clara de huevo) y caseína (leche).

 

 

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6. Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

 

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. Los enlaces que no se ven afectos se denominan enlaces peptídicos, los cuales son los responsables de la renaturlización, es decir, volverá formar las estructuras complejas.

 

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7. ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

 

El carácter anfótero de un aminoácido le hace poder comportarse como ácido o base, dependiendo del Ph del medio en el que se encuentre. Por ejemplo, si se encuentra en un medio básico se comportara como ácido. Cuando se encuentra en equilibrio se denomina punto isoeléctrico. Esta característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino.